Enzyme
Enzyme sind katalytisch wirkende Proteine. Somit erhöhen sie wie
andere Katalysatoren die Reaktionsgeschwindigkeit indem sie die
Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen. Dabei besitzen Enzyme
aber eine hohe Spezifität der katalysierten Reaktionen und dazu
notwendigen Substrate und sind regulierbar. Sie machen Reaktionen in
Organismen möglich, die unter den gegebene Bedingungen (Temperatur,
pH-Wert) nur langsam oder gar nicht ablaufen würden.
Die durch Enzyme katalysierten Reaktionen laufen in drei Schritten ab
- Bildung den Enzym-Substrat-Komplexes
- Enzym-Katalyse
- Produktfreisetzung
Zur Einteilung der Enzyme hat die IUB (International Union of
Biochemistry) sechs Enzymklassen eingeführt.
- Oxidoreduktasen
- Transferasen
- Hydrolasen
- Lyasen
- Isomerasen
- Ligasen
Jedem Enzym wird eine Identifikationszahl (EC-Nr.) zugeteilt, bei
die erste Zahl die Hauptklasse, die zweite und dritte die Unterklasse
und die vierte Zahl das Substrat wiedergibt. Alanin-Aminotransferase
hat zum Beispiel die EC-Nr. 2.6.1.12.
- Oxidoreduktasen:
Zu diese Enzymklasse, die Redoxreaktionen
katalysieren, gehören unter anderen Dehydrogenasen, Oxidasen,
Oxygenasen, Peroxidasen und Reduktasen.
- Transferasen:
Transferasen übertragen eine Atomgruppe von einem Molekül
auf ein anderes. (z.B. Phosphatasen)
- Hydrolasen:
Katalysierte hydrolytische Spaltung von Molekülen.
(z.B. Proteasen)
- Lyasen:
Von Lyasen werden Spaltungen katalysiert, die ohne Einbau von
Wasser von statten gehen. Eines von den entstehenden Produkten
besitzt eine Doppelbindung. Zu diese Gruppe gehören zum Beispiel
die Decarboxylasen.
- Isomerasen: Isomerase bewirke ein intramolekulare
Umlagerung.(z.B. Alanin-Racemase)
- Ligasen: Ligasen verknüpfen unter Verbrauch von ATP
Moleküle miteinander. Die Argininsuccinat-Synthetase ist ein
Beispiel.
Abb.: Kallotenmodell einer HIV-Protease
Abb.: Oberflächemodell einer HIV-Protease
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