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Enzyme

Enzyme sind katalytisch wirkende Proteine. Somit erhöhen sie wie andere Katalysatoren die Reaktionsgeschwindigkeit indem sie die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen. Dabei besitzen Enzyme aber eine hohe Spezifität der katalysierten Reaktionen und dazu notwendigen Substrate und sind regulierbar. Sie machen Reaktionen in Organismen möglich, die unter den gegebene Bedingungen (Temperatur, pH-Wert) nur langsam oder gar nicht ablaufen würden.

Die durch Enzyme katalysierten Reaktionen laufen in drei Schritten ab
  • Bildung den Enzym-Substrat-Komplexes
  • Enzym-Katalyse
  • Produktfreisetzung
Zur Einteilung der Enzyme hat die IUB (International Union of Biochemistry) sechs Enzymklassen eingeführt.
  1. Oxidoreduktasen
  2. Transferasen
  3. Hydrolasen
  4. Lyasen
  5. Isomerasen
  6. Ligasen

Jedem Enzym wird eine Identifikationszahl (EC-Nr.) zugeteilt, bei die erste Zahl die Hauptklasse, die zweite und dritte die Unterklasse und die vierte Zahl das Substrat wiedergibt. Alanin-Aminotransferase hat zum Beispiel die EC-Nr. 2.6.1.12.

  1. Oxidoreduktasen: Zu diese Enzymklasse, die Redoxreaktionen katalysieren, gehören unter anderen Dehydrogenasen, Oxidasen, Oxygenasen, Peroxidasen und Reduktasen.
  2. Transferasen: Transferasen übertragen eine Atomgruppe von einem Molekül auf ein anderes. (z.B. Phosphatasen)
  3. Hydrolasen: Katalysierte hydrolytische Spaltung von Molekülen. (z.B. Proteasen)
  4. Lyasen: Von Lyasen werden Spaltungen katalysiert, die ohne Einbau von Wasser von statten gehen. Eines von den entstehenden Produkten besitzt eine Doppelbindung. Zu diese Gruppe gehören zum Beispiel die Decarboxylasen.
  5. Isomerasen: Isomerase bewirke ein intramolekulare Umlagerung.(z.B. Alanin-Racemase)
  6. Ligasen: Ligasen verknüpfen unter Verbrauch von ATP Moleküle miteinander. Die Argininsuccinat-Synthetase ist ein Beispiel.

Protease-Kallotte.png

Abb.: Kallotenmodell einer HIV-Protease

Protease-Kallote.png

Abb.: Oberflächemodell einer HIV-Protease

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